Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author | Sanchez Herrera, Leticia Monica | |
dc.contributor.author | Perez Avalos, Obdulia | |
dc.contributor.author | Salgado, Luis M. | |
dc.contributor.author | Ponce Noyola, Teresa | |
dc.date.accessioned | 2017-03-14T17:31:13Z | |
dc.date.available | 2017-03-14T17:31:13Z | |
dc.date.issued | 2008-04-01 | |
dc.identifier.issn | 1432-0991 | es_ES |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/123456789/159 | |
dc.description | Cellulomonas flavigena CDBB-531 was found to secrete a bifunctional cellulase/xylanase with a molecular mass of 49 kDa and pI 4.3. This enzyme was active on Remazol brilliant blue–carboxymethylcellulose (RBBCMC) and Remazol brilliant blue–xylan (RBB-X). Based on thin-layer chromatographic analysis of the degradation products, the cellulase activity produced glucose, cellobiose, cellotriose, and cellotetraose from CMC as the substrate. When xylan from birchwood was used, end products were xylose, arabinose, and xylobiose. The bifunctional enzyme showed a pH optimum of 6 for cellulase activity and 9 for xylanase activity, which pointed out that this enzyme had separate sites for each activity. In both cases, the apparent optimum temperature was 50C. The predicted amino acid sequence of purified protein showed similarity with the catalytic domain of several glycosyl hydrolases of family 10. | es_ES |
dc.description.abstract | Se descubrió que Cellulomonas flavigena CDBB-531 secretaba una celulasa / xilanasa bifuncional con una masa molecular de 49 kDa y pI 4,3. Esta enzima fue activa sobre Remazol brillante azul-carboximetilcelulosa (RBBCMC) y Remazol brillante azul-xilano (RBB-X). Basándose en un análisis cromatográfico en capa fina de los productos de degradación, la actividad celulasa produjo glucosa, celobiosa, celotriosa y celotetraosa de CMC como sustrato. Cuando se utilizó xilano de madera de abedul, los productos finales fueron xilosa, arabinosa y xilobiosa. La enzima bifuncional mostró un pH óptimo de 6 para la actividad de la celulasa y 9 para la actividad de la xilanasa, que señaló que esta enzima tenía sitios separados para cada actividad. En ambos casos, la temperatura óptima aparente fue de 50ºC. La secuencia de aminoácidos predicha de la proteína purificada mostró similitud con el dominio catalítico de varias glicosil hidrolasas de la familia 10. | es_ES |
dc.language.iso | eng | es_ES |
dc.publisher | Current Microbiology | es_ES |
dc.relation.uri | Público en general | es_ES |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | es_ES |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 | es_ES |
dc.source | Pérez-Avalos, O., Sánchez-Herrera, L.M., Salgado, L.M. et al. Curr Microbiol (2008) 57: 39. doi:10.1007/s00284-008-9149-1 | es_ES |
dc.subject | Endoxylanase | es_ES |
dc.subject | Cellulomonas flavigena | es_ES |
dc.subject.classification | BIOLOGÍA Y QUÍMICA [2] | es_ES |
dc.title | A bifunctional endo-glucanase/xylanase from Cellulomonas flavigena with potential use in industrial processes at different pH | es_ES |
dc.type | info:eu-repo/semantics/article | es_ES |